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  • Fiche de contact


                             Dr Abderrahim – Benkhaled 

    PhD Biochemistry

    Département Microbiologie & Biochimie – Email : abderrahim.benkhaled@univ-msila.dz, 

    Tel/fax : 035380410

    Research Gate profile: https://www.researchgate.net/profile/Abderrahim_Benkhaled

    Abderrahim Benkhaled

     RG score 25.89 

    Faculté des Sciences, Université de M’sila – M’sila 28000 Algérie.


  • Objectifs du cours


    • Définir les termes d’enzymologie : enzyme, substrat, produit, coenzyme, activateur, inhibiteur, réaction enzymatique, voie métabolique, enzyme-clé.
    • Etudier les bases et les principes de la cinétique chimique
    • Etudier sur un exemple la vitesse d’une réaction enzymatique en fonction du temps, de la concentration de l’enzyme, de la concentration du substrat, en représentation normale ou en double inverse. Cet objectif peut faire l’objet de problèmes numériques.
    • Définir la vitesse initiale, la vitesse maximum, la constante de MICHAELIS.
    • Donner des exemples d’inhibitions de réactions enzymatiques en expliquant les effets de cette inhibition sur les paramètres de la réaction.
    • Donner des exemples d’effets allostériques : activation homotrope coopérative et rétroinhibition hétérotrope.
    • Donner des exemples de cinétiques à deux substrats, ou avec coenzyme libre.
    • Etudier la vitesse d’une réaction enzymatique en fonction du pH ou de la température.
    • Etudier les variations de l’énergie libre du complexe enzyme-substrat au cours des phases de la réaction enzymatique. Définir l’énergie d’activation, la réaction enzymatique couplée et la liaison riche en énergie.



  • Prérequis


     Les pré-requis pour ce module consistent à avoir des connaissances suffisantes acquises dans la matière  de Biochimie enseigné en  L2.

     


  • Contenu de la matière


    Unité d’enseignement Fondamentale 1 (UEF 3.1.1) : Biochimie cellulaire et Enzymologie

     

    Matière : Enzymologie approfondie

    Crédits : 6

    Coefficient : 3

    Contenu de la matière :

     

    I. Généralités

    II. Structure et propriétés des enzymes

    -          Enzymes monomériques (chymotrypsine)

    -          Enzymes oligomériques

    -          Isoenzymes (LDH)

    -          Complexes multienzymatiques (FAS)

    III. Interactions protéines-ligands

    -         Association sur un site.

    -         Association sur n sites équivalents et indépendants.

    -         Association d’un ligand sur deux sites différents.

    IV. Rappel de la cinétique chimique

    -  Cinétique chimique

    - La réaction chimique

    - Degré d'avancement

    - Vitesse de réaction

    - Ordre d’une réaction – Equation de vitesse

    - Facteurs influençant la vitesse des réactions

    - Mécanismes réactionnels

    - Profil énergétique des réactions

     

     

     

     

     

     

     

     

     

     

     

    V. Cinétique Enzymatique

    -          Cinétique michaélienne à un substrat  (rappel)

    -          Cinétique à deux substrats

    -          Cinétique à plusieurs substrats

    VI. Fonctionnement et régulation des enzymes allostériques

    -          Propriétés structurales

    -          Propriétés fonctionnelles

    -          Détermination des constantes cinétiques à partir de représentation graphique (Hill…)

     

    VI. Mécanisme de la catalyse.

    VII. Isolement et purification des enzymes

    -          Origine

    -          Méthodes d’études

     

    VIII. Génie enzymatique

    -          Nature et origine des enzymes

    VIII.1 -  Méthodes d’immobilisation des enzymes

    -          Méthode physique : immobilisation par adsorption

    -          Méthode chimique : immobilisation par fixation covalente sur un support.

    -          Immobilisation des enzymes et utilisation en bioréacteurs

    VIII.2 -  Applications des enzymes en biotechnologie

     


  • Cours